Esta imagen del folleto de Karen Arnott, publicada por el Instituto Europeo de Bioinformática del EMBL (EMBL-EBI) el 22 de julio de 2021, representa la estructura de una proteína humana modelada por el programa informático AlphaFold.
Esta imagen del folleto de Karen Arnott, publicada por el Instituto Europeo de Bioinformática del EMBL (EMBL-EBI) el 22 de julio de 2021, representa la estructura de una proteína humana modelada por el programa informático AlphaFold.
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Agencia EFE

AlphaFold, un sistema de (IA) de , predice la estructura de casi todas las proteínas conocidas y catalogadas por la ciencia, lo que aumentará la comprensión de la biología y facilitará el trabajo de numerosos investigadores para abordar los retos presentes y futuros.

DeepMind, responsable de esa inteligencia artificial, y el Instituto Europeo de Bioinformática del Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL-EBI) han realizado, gracias a la IA, predicciones de la estructura tridimensional de casi todas las proteínas -200 millones- a partir de su secuencia de aminoácidos; estas están disponibles de forma gratuita y abierta en la base de datos AlphaFold.

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Esta base de datos se ha ampliado desde su creación en 2021 aproximadamente 200 veces, pasando de casi un millón de estructuras proteicas a más de 200 millones en su última versión, y abarca casi todos los organismos de la Tierra cuyo genoma ha sido secuenciado, informa hoy un comunicado del EMBL.

Esta ensanche incluye estructuras predichas para una amplia gama de especies, incluidas plantas, bacterias, animales y otros organismos, “abriendo nuevas vías de investigación en las ciencias de la vida que tendrán un impacto en los desafíos globales, como la sostenibilidad, la inseguridad alimentaria y las enfermedades olvidadas”.

Las proteínas tienen una forma tridimensional única que las lleva a encajar unas en otras, pero determinarla supone un gran reto y aquí la IA es clave: su uso ha permitido crear la base de datos más completa de predicciones sobre cómo se pliegan.

Piezas fundamentales de la vida, la estructura de cada proteína, que depende de los aminoácidos que la componen, define lo que hace y cómo lo hace, por lo que determinarla aporta información valiosa para entender los procesos biológicos y avanzar en diversos campos.

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“AlphaFold ofrece ahora una visión tridimensional del universo de las proteínas”, recalca Edith Heard, directora general del EMBL, quien añade: “la popularidad y el crecimiento de esta base de datos es un testimonio del éxito de la colaboración entre DeepMind y el EMBL”.

Por su parte, Demis Hassabis, fundador y director general de DeepMind, firma británica que pertenece a Alphabet, matriz de Google, destaca “la velocidad a la que AlphaFold se ha convertido ya en una herramienta esencial para cientos de miles de científicos en laboratorios y universidades de todo el mundo”.

Hassabis espera que esta base de datos ampliada abra vías completamente nuevas de descubrimiento científico.

Según el EMBL, AlphaFold también ha demostrado su repercusión en ámbitos como la mejora de la capacidad para luchar contra la contaminación por plásticos, la comprensión del párkinson, el aumento de la salud de las abejas melíferas, el conocimiento sobre cómo se forma el hielo o la exploración de la evolución humana.

“Lanzamos AlphaFold con la esperanza de que otros equipos pudieran aprender y aprovechar los avances que hicimos, y ha sido emocionante ver que eso ha sucedido tan rápidamente”, afirma John Jumper, científico y líder de AlphaFold en DeepMind.

Se trata -subraya- “de una nueva era en la biología estructural y los métodos basados en la IA van a impulsar un progreso increíble”.

Para Sameer Velankar, jefe de equipo del Banco de Datos de Proteínas del EMBL-EBI en Europa, AlphaFold se ha extendido en la comunidad de la biología molecular: “solo en el último año se han publicado más de mil artículos científicos sobre una amplia gama de temas de investigación que utilizan las estructuras de AlphaFold”.

“Esto es solo el impacto de un millón de predicciones; imagina el impacto de tener más de 200 millones de predicciones de estructuras de proteínas abiertamente accesibles”, augura.

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