Por su diminuto tamaño, los nanoanticuerpos de llamas pueden acceder fácilmente a las células.
Por su diminuto tamaño, los nanoanticuerpos de llamas pueden acceder fácilmente a las células.
Diego Suárez Bosleman

A fines de diciembre del año pasado, un equipo de investigadores de los (NIH) un importante logro: aisló un conjunto de nanoanticuerpos contra el producidos por una llama. Según los resultados iniciales –presentados en “Scientific Reports”–, al menos uno de estos nanoanticuerpos podría prevenir y diagnosticar dicha infección a través de la proteína viral spike.

El Perú no es ajeno a este tipo de estudios. Desde agosto del 2020, científicos del (INS) trabajan en la identificación de nanoanticuerpos de llama capaces de neutralizar el nuevo coronavirus. El Comercio conversó Henri Bailón Calderón, biólogo e investigador principal del proyecto.

—¿Por qué son tan prometedores los nanoanticuerpos de llama?

Los nanoanticuerpos de camélidos, como la llama, la alpaca o incluso el camello, son mucho más pequeños. Gracias a eso, pueden ingresar fácilmente en los tejidos y en las células, lo que ayuda al diagnóstico o al tratamiento de una infección. Otra ventaja, por ejemplo, es que los nanoanticuerpos son más resistentes a temperaturas altas y a compuestos químicos; además, son relativamente más fáciles y baratos de producir en un laboratorio, en comparación a los de humanos u otros mamíferos. Es por todo eso que estas moléculas son de gran interés por los grupos de investigación.

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—¿Tienen desventajas?

Sí. Al ser pequeños pueden también ser eliminados más pronto. Por tal motivo hay estudios que están viendo estrategias que implican acompañar a los nanoanticuerpos con una molécula más o se le agrega una.

Henri Bailón Calderón es especialista en bioquímica y biología molecular.
Henri Bailón Calderón es especialista en bioquímica y biología molecular.

—¿Cómo se producen los nanoanticuerpos en un laboratorio?

Se entiende como nanoanticuerpo a la porción del anticuerpo de camélido que reconoce al antígeno. Esa pequeña porción es la que se aísla y se produce mediante bacterias –casi exclusivamente usando ‘Escherichia coli’–. Para generarlos, primero se debe inmunizar al animal, es decir, exponerlo a un antígeno. En nuestro proyecto inoculamos el SARS-CoV-2 inactivado a la llama. Lo que hacemos en el laboratorio, a través de métodos de biología molecular, es clonar toda la variedad de nanoanticuerpos que la llama está produciendo contra diferentes proteínas del virus. Luego de eso, tenemos que identificar los que son específicos para la proteína spike, usada por el SARS-CoV-2 para infectar las células.

—¿Actualmente en que parte del proyecto se encuentran?

Como parte del proyecto desarrollamos una especie de librería de nanoanticuerpos, y a partir de esta es que hacemos la selección de nanoanticuerpos para la proteína spike. Usamos la misma proteína pura como anzuelo. Actualmente estamos en ese proceso de búsqueda. Lo que nos espera más tarde es probar que los nanoanticuerpos identificados funcionen en cultivos de células. Los que funcionen en ese ensayo serán probados en un modelo de infección animal con hámsteres.

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—¿El estudio abarca también pruebas en seres humanos?

El proyecto llega solamente hasta la fase de pruebas en animales. Luego de eso tendrían que hacerse otros análisis si se quiere los nanoanticuerpos como un posible tratamiento. Hablamos de estudios diferentes.

—¿Estamos ante una potencial terapia contra el SARS-CoV-2?

Al menos dos estudios publicados, y similares a lo que estamos haciendo nosotros, han encontrado que los nanoanticuerpos logran neutralizar la infección viral, pueden funcionar como un antiviral, y por lo tanto podrían servir como un posible tratamiento. No obstante, estos estudios mencionan que se necesitan más investigaciones y ensayos clínicos para demostrar la verdadera eficacia. Toda la evidencia que se tiene es a través de modelos animales y de laboratorio.

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